Белки и их функции.

Изучим основные вещества составляющие наши с вами организмы. Одни из них самых важных это белки.

Белки (протеины, полипептиды) – углеродные вещества, состоящие из соединенных в цепочку аминокислот . Являются обязательной составной частью всех клеток.

Аминокислоты - углеродные соединения, в молекулах которых одновременно содержатся карбоксильные (-COOH) и аминные (NH2) группы.

Соединение, состоящее из большого числа аминокислот, называется - полипептидом . Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот.

Свойства белков, определяет их аминокислотный состав, в строго зафиксированной последовательности, а аминокислотный состав в свою очередь определяется генетическим кодом. При создании белков используется 20 стандартных аминокислот.

Структура белков.

Выделяют несколько уровней:

- Первичная структура - определяется порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи.

Двадцать разных аминокислот можно уподобить 20 буквам химического алфавита, из которых составлены «слова» длиной в 300-500 букв. С помощью 20 букв можно написать безграничное множество таких длинных слов. Если считать, что замена или перестановка хотя бы одной буквы в слове придает ему новый смысл, то число комбинаций в слове длиной в 500 букв составит 20500.

Известно, что замена даже одного аминокислотного звена другим в белковой молекуле изменяет ее свойства. В каждой клетке содержится несколько тысяч разных видов белковых молекул, и для каждого из них характерна строго определенная последовательность аминокислот. Именно порядок чередования аминокислот в данной белковой молекуле определяет ее особые физико-химические и биологические свойства. Исследователи умеют расшифровывать последовательность аминокислот в длинных белковых молекулах и синтезировать такие молекулы.

- Вторичная структура – белковые молекулы в виде спирали, с одинаковыми расстояниями между витками.

Между группами N-Н и С=О, расположенными на соседних витках, возникают водородные связи. Они повторенные многократно, скрепляют регулярные витки спирали.

- Третичная структура – образование спиралиевого клубка.

Этот клубок образован закономерным переплетением участков белковой цепи. Положительно и отрицательно заряженные группы аминокислот притягиваются и сближают даже далеко отстоящие друг от друга участки белковой цепи. Сближаются и иные участки белковой молекулы, несущие, например, «водоотталкивающие» (гидрофобные) радикалы.

Для каждого вида белка характерна своя форма клубка с изгибами и петлями. Третичная структура зависит от первичной структуры, т. е. от порядка расположения аминокислот в цепи.
- Четвертичная структура – сборный белок, состоящий из нескольких цепей, отличающихся по первичной структуре.
Объединяясь вместе, они создают сложный белок, обладающий не только третичной, но и четвертичной структурой.

Денатурация белка.

Под действием ионизирующей радиации, высокой температуры, сильного взбалтывания, экстремальных значений рН (концентрация йонов водорода), а также ряда органических растворителей, таких, как спирт или ацетон, белки изменяют свое естественное состояние. Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Подавляющее большинство белков утрачивает при этом биологическую активность, хотя первичная структура их после денатурации не меняется. Дело в том, что в процессе денатурации нарушаются вторичная, третичная и четвертичная структуры, обусловленные слабыми взаимодействиями между аминокислотными остатками, а ковалентные пептидные связи (с объединением электронов) не разрываются. Необратимую денатурацию можно наблюдать при нагревании жидкого и прозрачного белка куриного яйца: он становится плотным и непрозрачным. Денатурация может быть и обратимой. После устранения денатурирующего фактора многие белки способны вернуть естественную форму, т.е. ренатурировать.

Способность белков к обратимому изменению пространственной структуры в ответ на действие физических или химических факторов лежит в основе раздражимости - важнейшего свойства всех живых существ.

Функции белков.

Каталитическая.

В каждой живой клетке происходят непрерывно сотни биохимических реакций. В ходе этих реакций идут расщепление и окисление поступающих извне питательных веществ. Полученную вследствие окисления энергию питательных веществ и продукты их расщепления клетка использует для синтеза необходимых ей разнообразных органических соединений. Быстрое протекание таких реакций обеспечивают биологические катализаторы, или ускорители реакций, - ферменты. Известно более тысячи разных ферментов. Все они белки.
Белки-ферменты – ускоряют протекающие реакции в организме. Ферменты учавствуют в расщеплении сложных молекул (катаболизм) и их синтезе (анаболизм) а также создания и ремонте ДНК и матричного синтеза РНК.

Структурная.

Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Коллаген и эластин - основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

Защитная.

1. Физическая защита. (пример: коллаген - белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей)

1. Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами обеспечивает их детоксикацию. (пример: ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма)

1. Иммунная защита. На попадание бактерий или вирусов в кровь животных и человека организм реагирует выработкой специальных защитных белков - антител. Эти белки связываются с чужеродными для организма белками возбудителей заболеваний, чем подавляется их жизнедеятельность. На каждый чужеродный белок организм вырабатывает специальные «антибелки» - антитела.

Регуляторная.

Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных - это белки или пептиды. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке ответную реакцию. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин , который регулирует концентрацию глюкозы в крови.

Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.

Цитокины - небольшие пептидные информационные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и программируемую клеточную смерть, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем.

Транспортная.

Только белки осуществляют перенос веществ в крови, например, липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа) или через мембраны- Na+,К+-АТФаза (противоположный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки).

Рецепторная.

Белковые рецепторы могут как находиться в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях - свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы.

Строительная.

Животные в процессе эволюции утратили способность осуществлять синтез десяти особенно сложных аминокислот, называемых незаменимыми. Они получают их в готовом виде с растительной и животной пищей. Такие аминокислоты содержатся в белках молочных продуктов (молоко, сыр, творог), в яйцах, рыбе, мясе, а также в сое, бобах и некоторых других растениях. В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот, которые всасываются в кровь и попадают в клетки. В клетках из готовых аминокислот строятся собственные белки, характерные для данного организма. Белки являются обязательным компонентом всех клеточных структур и в этом состоит их важная строительная роль.

Энергетическая.

Белки могут служить источником энергии для клетки. При недостатке углеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. Освободившаяся при этом энергия используется на поддержание процессов жизнедеятельности организма. При длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени.

Моторная (двигательная).

Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе движение миозиновых мостиков в мышце, перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов).

На самом деле это очень краткое описание функций белков, которое только наглядно может продемонстрировать их функции и значимость в организме.

Немного видео для понимания о белках:

Урок разработан преподавателем биологии и химии Грабиной Н.В. Четко указаны цели, методы и тип урока, перечислено оборудование. Строго выдержана структура урока. Проверка усвоенных знаний осуществляется разными формами опроса. При изучении нового материала преподаватель использует интересные приемы, мотивирует и вовлекает студентов в работу. Итог такой работы - таблица "Функции белков". В данном уроке использованы инновационные технологии: проблемные, интеллектуальные, групповые, информационно-коммуникационные. План-конспект этого урока может быть использован учителями средней школы и преподавателями СПО.

Скачать:

Предварительный просмотр:

ТЕМА УРОКА: Белки. Состав, структура, строение и функции белков.

ЦЕЛИ УРОКА: 1.Образовательная: актуализировать знания учащихся о белках из школьного курса биологии; расширить знания о строении и функциях белков;

2. Развивающая: развивать умения систематизировать свои знания, пользоваться дополнительной литературой; уметь пользоваться приёмами сравнения, обобщения, делать выводы.

3. Воспитательная: соблюдать правила работы в коллективе.

ОБОРУДОВАНИЕ: компьютер, презентация «Уровни организации белков»; таблицы «Скелет и мышцы человека»; «Инфузория-туфелька»; опорные схемы «Аминокислоты»; «Состав белков»; модель белка гемоглобина; опорные конспекты «Функции белков»; динамическая модель структуры белков; рисунки «Тутовый шелкопряд»; «Эритроциты»; коллекция шерсти и кожи; пробирки, Н 2 О 2 ; кусочки вареного и сырого мяса и картофеля; пакеты с зернами пшеницы, кукуруза; яйца, молоко; семена бобовых.

Тип урока : комбинированный.

Методы и приемы обучения : проблемный, cловесно-наглядный, информационно-коммуникационный, решение задач, выступления.

Форма проведения : урок-семинар.

ХОД УРОКА.

I. Организационный момент.

II. Актуализация опорных знаний.

1. Индивидуальный опрос (у доски) по теме «Неорганические вещества клетки»:

Химический состав клетки;

Вода, ее значение для организма;

Минеральные соли, значение катионов и анионов;

2. Работа по карточкам (макроэлементы, микроэлементы, ультрамикроэлементы клетки).

3. а) Фронтальный опрос:

Что изучает цитология?

Назовите основные этапы развития цитологии.

Кто первым обнаружил ячейки – клетки на срезе пробки бузины?

Кто открыл одноклеточные организмы?

Назовите фамилии ученых, первыми доказавших, что все растения и животные состоят из клеток.

Что такое клетка в свете современной клеточной теории?

Б) Занимательные задачи:

Установлено, что растения в среднем используют менее 1% поглощаемой воды. Куда расходуется остальная?

Ответ: большая часть воды расходуется на транспирацию – испарение воды с поверхности растения.

Чем пауки дышат в воде?

Ответ: Паук – серебрянка «строит» воздушный колокол, повторяя несколько раз сложные операции по доставке пузырьков воздуха.

III. Мотивация учебной деятельности. Изучение нового материала.

1. Вступительное слово учителя:

На уроках биологии в школе большинство из вас вы изучали тему «Белки».

Что вы помните о белках из школьного курса биологии? (Опорные конспекты)

Белки – это высокомолекулярные органические соединения, которые входят в состав живых организмов. «Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связаны с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, м ы без исключения встречаем и явления жизни».

« Жизнь - есть способ существования белковых тел».

Начало химическому исследованию белков было положено итальянцем Беккари (1728 г.), когда из пшеницы он выделил клейковину - новый класс веществ. Огромный вклад в изучение строения молекул белка внес немецкий ученый, лауреат Нобелевской премии Эмиль Фишер (1852-1919 гг.). 10 лет он занимался синтезом аминокислот и пришел к выводу, что они связаны между собой пептидной связью СО-NН (1907 г.) Теория Фишера – основная в химии белков. Белки – полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Существуют 20 аминокислот (таблицы на столах). Различают заменимые и незаменимые, или «волшебные» аминокислоты. Молекулярная масса белков колеблется от 6500 (инсулин) до 32000000 (белок вируса гриппа). Если молекула белка состоит из 20 разных аминокислот, то для неё существуют 2432902008178640000 изомеров!!! Несмотря на разнообразие в строении, состав молекул белка ограничен количеством элементов: С – 50-55%;О – 21-24%; N – 15-18%;Н – 6-7%S – 0,3-2,5 % Некоторые белки содержат P (молоко), Fe (кровь), Mg (хлорофилл), Zn, Cu, Se. В организме животных белков больше, чем в организме растений.

2. Объяснение учителя с элементами беседы и комментариями учащихся.

А) Классификация белков:

I. По химическому составу :

/ \

Протеины Протеиды

(при гидролизе образуются (при гидролизе образуются аминокислоты и

Только аминокислоты) другие компоненты небелковой природы-

Углеводы, нуклеиновые кислоты, Н3РО4)

Гликопротеиды;

Нуклеопротеиды;

Липопротеиды

II. По форме молекулы :

/ \

Фибриллярные Глобулярные

(длинные, нитевидные; (плотная компактная структура сферической

структурная и защитная функции) формы; ферментативная, транспортная функции;

Антитела.)

Б) Структура белков.

Динамическое моделирование уровней организации белковой молекулы. (студент)

Первичная(последовательность аминокислот в полипептидной цепи – пептидная связь);

Вторичная(пространственная конфигурация в виде спирали, или гармошки – водородная связь);

Третичная(пространственная конфигурация в виде глобулы, или шара – дисульфидная, ковалентная, ионная, водородная связь);

Четвертичная (совокупность нескольких третичных структур).Пример – молекула гемоглобина(демонстрация модели).

3. Объяснение учителя.

Свойства белков:

1)Химические свойства белков определяют разнообразные функциональные группы, которые входят в состав их молекул:

СООН (кислотные свойства) и NН 2 (основные свойства)

В целом, аминокислоты проявляют амфотерные свойства.

2) Денатурация – нарушение структуры белка, изменение физических, химичес-

Ких и биологических свойств (при изменении t°, облучении, резком изменении рН среды)

Денатурация

/ \

Обратимая Необратимая

(если не разрушена первичная структура) (разрушена все структуры)

Ренатурация – процесс восстановления естественной структуры белка.

4. Выступление студентов с сообщениями и демонстрацией плакатов, рисунков и натуральных объектов(функции белков):

Cтроительная функция (демонстрация: скелет животного, рога оленя, рисунок паука и паутины, тутового шелкопряда);

Регуляторная (демонстрация: плакат «Пищеварительная система человека», поджелудочная железа – рисунок);

Транспортная (модель белка гемоглобина, рисунок эритроцитов);

Каталитическая (демонстрация опыта с Н 2 О 2 и натуральными продуктами);

Защитная (плакат «Кровеносная система человека», рисунок лейкоцитов, тромбоцитов);

Сократительная (плакат « Мышцы человека», « Простейшие: инфузория – туфелька»);

Энергетическая (сравнительная таблица « Энергетическая ценность органических веществ»);

Запасающая (демонстрация: упаковка молока, зерна пшеницы, ржи, кукурузы, куриное яйцо).

По мере выступления студентов заполняется таблица в тетрадях.

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

IV. ЗАКРЕПЛЕНИЕ ИЗУЧЕННОГО

1. Выводы учителя

Выполняемые функции определяют биологическое значение белков.

Основное качество пищевого белка – способность снабжать организм аминокислотами.

Организация правильного питания! (Не только количество, но и качество).

Наиболее ценные белки животного происхождения – молоко, сыр (2,2 %) и молочные продукты: яйца, рыба (18 %), мясо (20 %).

Источники белков растительного происхождения – зерновые (мука, крупы, макароны) и бобовые (фасоль, горох).

Овощи бедны белком, но они способствуют лучшей усвояемости белков.

2. Выступление студентов:

Получение искусственной белковой пищи и кормов;

Химические способы (из углеводородов – нефти);

Микробиологические способы.

3. Фронтальная итоговая беседа с учащимися.

Что изучали? (Игра «Цепочка»)

Каждый высказывает 3 основных понятия, которые больше всего запомнились.

V. ДОМАШНЕЕ ЗАДАНИЕ.

Выучить конспект, закончить работу над таблицей.

Вспомнить из школьного курса биологии строение и функции углеводов и липидов .

Работа и функции белков лежат в основе структуры любого организма и всех протекающих в нем жизненных реакций. Любые нарушения этих белков приводят к изменению самочувствия и нашего здоровья. Необходимость изучения строения, свойств и видов белков кроется в многообразии их функций.

Определение Ф.Энгельса "Жизнь есть способ существования белковых тел" до сих пор, по прошествии полутора веков, не потеряло своей правильности и актуальности.

Структурная функция

Вещество соединительной ткани и межклеточный матрикс формируют белки коллаген , эластин , кератин , протеогликаны .
Непосредственно участвуют в построении мембран и цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности).
К данной функции можно отнести участие в создании органелл – рибосомы .

Ферментативная функция

Все ферменты являются белками.

В то же время есть данные о существовании рибозимов , т.е. рибонуклеиновых кислот, обладающих каталитической активностью.

Гормональная функция

Регуляцию и согласование обмена веществ в разных клетках организма осуществляют гормоны. Такие гормоны как инсулин и глюкагон являются белками, все гормоны гипофиза являются пептидами или небольшими белками.

Рецепторная функция

Эта функция заключается в избирательном связывании гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток.

Транспортная функция

Только белки осуществляют перенос веществ в крови , например, липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), гаптоглобин (транспорт гема), трансферрин (транспорт железа). Белки транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.

Транспорт веществ через мембраны осуществляют белки - Na + ,К + -АТФаза (антинаправленный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са 2+ -АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки), глюкозные транспортеры .

Резервная функция

В качестве примера депонированного белка можно привести производство и накопление в яйце яичного альбумина .
У животных и человека таких специализированных депо нет, но при длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени .

Сократительная функция

Существует ряд внутриклеточных белков, предназначенных для изменения формы клетки и движения самой клетки или ее органелл (тубулин , актин , миозин ).

Защитная функция

Защитную функцию, предупреждая инфекционный процесс и сохраняя устойчивость организма, выполняют иммуноглобулины крови, факторы системы комплемента (пропердин), при повреждении тканей работают белки свертывающей системы крови - например, фибриноген, протромбин, антигемофильный глобулин. Механическую защиту в виде слизистых и кожи осуществляют коллаген и протеогликаны .

К данной функции также можно отнести поддержание постоянства коллоидно-осмотического давления крови, интерстиция и внутриклеточных пространств, а также иные функции белков крови .

Белковая буферная система участвует в регуляции кислотно-щелочного состояния .

Существуют белки, которые являются предметом особого изучения:

Монеллин – выделен из африканского растения, обладает очень сладким вкусом, не токсичен и не способствует ожирению.

Резилин – обладает почти идеальной эластичностью, составляет „шарниры" в местах прикрепления крыльев насекомых.

Белки со свойствами антифриза обнаружены у антарктических рыб, они предохраняют кровь от замерзания

• Вперёд >

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты . Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми . Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными . Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат : 1) карбоксильную группу (-СООН), 2) аминогруппу (-NH 2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты , имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты , имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты , имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями , так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной . В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов . На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков .

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 10 20 . Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин . Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства . Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков ; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией . Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой , в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией . Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой .

Функции белков

Ферменты

Ферменты , или энзимы , — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом .

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор . У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты ).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия .

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами , если тормозят — ингибиторами .

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

1. оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
2. трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
3. гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
4. лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С-С, С-N, С-О, С-S — декарбоксилаза),
5. изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
6. лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С-С, С-N, С-О, С-S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

Перейти к лекции №2 «Строение и функции углеводов и липидов»

Перейти к лекции №4 «Строение и функции нуклеиновых кислот АТФ»